Логан жидкость гур: Какое масло заливать в гидроусилитель руля Рено Логан

Содержание

Какое масло заливать в гидроусилитель руля Рено Логан — автомобильный портал

В процессе работы гидроусилителя руля Рено Логан жидкость в нем постепенно темнеет, ее физико-химические характеристики меняются в худшую сторону. Наступает момент, кода необходимо ее заменить, чтобы собравшийся мусор, не повредил узлы гидроусилителя. Замена масла в гидроусилителе Рено Логан несложная операция, которую можно сделать самостоятельно, если знать последовательность действий.

Содержание

Типы гидроусилителей руля на Рено Логан
Снятие расширительного бачка ГУР
Сборка и заливка масла
Какое масло залить?
Когда менять масло в ГУР Рено Логан?
Видео: Замена масла Рено логан
Заключение

Типы гидроусилителей руля на Рено Логан

Автомобили оснащаются следующими типами гидроусилителей:

ГУР с электронасосом. Принцип действия механизма заключается в том, что смазывающая жидкость прокачивается насосом. Он, в свою очередь, функционирует благодаря автомобильному генератору. Гидравлический «электроусилитель» функционирует по определённым фазам. Он дорог в эксплуатации и обслуживании, и, как правило, устанавливается на дорогие автомобили.
ГУР МСВ с ременным насосом. Автомобили Renaut Logan с объёмом двигателя 4 и 1.6 литра на 75 и 87 л.с. оснащаются именно таким механизмом, облегчающим вращение рулевого колеса. Ремень со временем изнашивается, однако поставить новый не составит труда.

Что касается самого насоса, то на Логане устанавливается устройство классического образца. Оно хорошо зарекомендовало себя, благодаря стабильной работе и редким поломкам.

Снятие расширительного бачка ГУР

Перед демонтажом снимается воздуховод, находящийся непосредственно возле бачка, это делается простым усилием руки. Аккуратно снимаем хомуты шлангов, присоединенных к емкости. Делается это специальным ключом, сам бачок снимаем с фиксирующей скобы небольшим усилием вверх. Перед снятием шлангов под бачок помещается емкость объемом не менее 1 л (подойдет обрезанная пятилитровая пластиковая бутылка), куда будет сливаться отработанное масло ГУР из бачка и шлангов.

После снятия одного из шлангов масло стекает в установленную емкость, снимается второй шланг, вынимается бачок, а шланги помещаются в емкость с жидкостью. Если слитая жидкость черная и в ней видна металлическая стружка, в скором времени придется менять насос ГУР.

Из бачка вынимаем сетку, обследуем ее состояние, промываем и сетку, и бачок.

Убедившись, что шланги находятся в емкости, не включая двигатель, руль проворачиваем от упора до упора, чтобы по максимуму выгнать отработанное масло из системы гидроусилителя. В результате должно получиться около 800 мл слитого масла, объем жидкости гидроусилителя руля Рено Логан для заливки будет таким же или чуть большим.

Сборка и заливка масла

Производитель рекомендует заливать в ГУР Рено Логан масло ELFMATIC G3, которое отличается высокими эксплуатационными показателями и обеспечивает нормальное функционирование всех узлов. Продается оно в удобной литровой упаковке. Главное — не попасть на подделку, оригинальное масло упаковано, как показано на фотографии.

Замена жидкости гидроусилителя руля Логан начинается с установки бачка, которая осуществляется в обратном порядке. Надеваем шланги магистральной системы, емкость устанавливаем на крепления легким движением вниз. Самообжимные хомуты ставим на место, другие типы хомутов лучше заменить на новые. При установке их лучше сместить относительно того места, где они стояли ранее и резина там задубела и обжалась, что ухудшит компрессию.

Снова доливаем жидкость и повторяем процедуру. Масло снова уходит в систему гидроусилителя, и опять доливаем его по максимуму.

Не устанавливая сетку, наживляем крышку бачка, заводим двигатель. Колеса снова проворачиваются от одного крайнего положения до другого. При этом учитываем, что удерживание руля в одно из крайних положений более 10 секунд негативно сказывается на состоянии насоса гидроусилителя руля, и если злоупотреблять этим, он скоро выйдет из строя.

После окончания процедуры уровень жидкости должен установиться на середине, если ниже – ее лучше долить. В крепления бачка устанавливаем сетка, и он плотно закручивается крышкой. После сборки нужно сделать еще несколько полных оборотов руля при заведенном двигателе.

Важный момент: через крышку бачка ГУР должен поступать очищенный воздух, для чего в ней предусмотрен сапун. В процессе эксплуатации ее не рекомендуется протирать, чтобы не забить сапун, а при замене масла снять пластиковый колпачок изнутри и прочистить поролон, который он прикрывает. Это обеспечит стабильную работу гидроусилителя и не даст попасть в жидкость пыли, стабилизирует давление внутри системы.

Какое масло залить?

Масло в ГУР Рено Логан с мотором 16V и 8V существенно отличается от жидкостей других марок автомобилей. Чтобы узнать, какое масло лить, и какое является оригиналом, нужно обратиться к мануалу по эксплуатации транспортного средства.

Что касается Рено Логан, то на заводе заливают Elf Renault Matic D2, такое же масло рекомендуют и при заменах. Кроме рекомендованного производителем масла, можно использовать и жидкости других марок, но они должны обладать высокими свойствами оригинальной смазки. К таким маслам относятся:

Mobil ATF 220 (320).
Liqui Moly ATF 1100.
Castrol ATF D2 (D3).

С использованием менее качественных аналогов повышается вероятность поломки транспортного средства: плохая жидкость приведёт к выходу из строя насоса внутри устройства. Большому риску подвержены помпа и клапаны внутри насоса. При выходе из строя этих элементов рациональным шагом станет замена жидкости на оригинальную и установка нового насоса.

Когда менять масло в ГУР Рено Логан?

Рекомендованный производителем регламент замены масла ГУР в Рено Логан – каждые 40 тыс. км пробега или один раз в два года. Но не меньше одного раза в месяц нужно проверять уровень жидкости, чтобы вовремя заметить тревожные признаки:

осадок в бачке или на его крышке, появление металлической стружки в масле;
снижение уровня масла в бачке ГУР: нужно найти место утечки и восстановить целостность системы;
жидкость гидроусилителя Рено Логан утратила изначальный оттенок, став слишком темной;
появление неприятного горелого запаха.

В этом случае не просто проводится замена масла ГУР, требуется провести диагностику всей системы и устранить неисправности.

Кроме ELFMatic G3, производителем допускается использование и других масел от известных производителей: Liqui Moly ATF 1100, Castrol ATF D2 или D3, Mobil ATF 220 или 320. Все они обладают высокими характеристиками и обеспечат нормальную работу насоса и всей системы гидроусилителя руля.

Видео: Замена масла Рено логан

Заключение

Автомобили Рено Логан, собираемые на московском заводе «Автофрамос», довольно популярны в России. Они отличаются надёжностью и дешевизной, однако требуют регулярного технического обслуживания, включая замену масла в ГУР. Перед самостоятельным ремонтом стоит обзавестись схемой устройства транспортного средства.

Как заменить жидкость гидроусилителя руля на Рено Логан

Автор Павел Александрович Белоусов На чтение 4 мин. Просмотров 1.7k.

Содержание

Этапы проведения работ
1. Снятие расширительного бачка ГУР
2. Сборка и заливка масла
Когда менять масло в ГУР Рено Логан?
Видео: Замена жидкости ГУР на Рено Логан, Сандеро, Дастер, Ларгус

Этапы проведения работ

1. Снятие расширительного бачка ГУР

Из бачка вынимаем сетку, обследуем ее состояние, промываем и сетку, и бачок.

2. Сборка и заливка масла

Первый раз заливаем масло по отметку максимум уровня жидкости, не устанавливая сетку в бачок. Не закрывая крышку бачка, на заглушенном автомобиле, проворачиваем колеса в одну и другую сторону до упора. Уровень жидкости при этом снизится за счет того, что ее растянет по всей систем. Снова доливаем жидкость и повторяем процедуру. Масло снова уходит в систему гидроусилителя, и опять доливаем его по максимуму.

Когда менять масло в ГУР Рено Логан?

осадок в бачке или на его крышке, появление металлической стружки в масле;
снижение уровня масла в бачке ГУР: нужно найти место утечки и восстановить целостность системы;
жидкость гидроусилителя Рено Логан утратила изначальный оттенок, став слишком темной;
появление неприятного горелого запаха.

Видео: Замена жидкости ГУР на Рено Логан, Сандеро, Дастер, Ларгус

Печать

	Реставратор для пластика и кожи 5 минут и салон авто как новый. Посмотрите фото до и после		1490 р.
	Набор для ремонта стекла Ремонт стекла авто своими руками. Спасает от трещин и сколов.		1690 р.
	Зеркало видеорегистратор Vehicle Blackbox DVR видеорегистратор + зеркало заднего вида + камера заднего вида + датчик движения + технология Dual cam + G-Sensor…		1990 р.
	Зеркало — бортовой компьютер 12в1 — видеорегистратор, GPS-навигатор, камера, интернет, радар, FM, G-sensor…		1990 р.
	Авточехлы из экокожи Салон будет как новый! Легко чистятся, не трутся, не рвутся.		3990 р.

Замена жидкости ГУР Рено Сандеро. Замена жидкости гур Рено Логан и присадки Ормекс. Лучше официального, сделай сам!

Комментарии к теме Замена жидкости ГУР Рено Сандеро

Марсден

Какие к черту лопасти, там на клипсе разница полсантиметра) и лопасти. Они там не прижаты и должны иметь какой-то люфт

Делмы

на зиму в общем снимаю фильтр с акк воздух намного теплее и соответственно стёкла двигаются быстрее. а весной ставлю обратно когда на дорогах появляется пыль)

Dada

Existe 11S доступны и дешевле, чем 202. хм… Я заметил в сети такое упоминание — для любых автомобилей, кроме японских. Также отметим, что S11 и 202 очень агрессивны по отношению к алюминию. У других производителей ГУР без применения алюминия не реально?

Адильбек

такая же хрень если взяться за банки шум пропадает вот такая загадка смена жижи не помогла

Шадр

Ты просто Супер спасибо тебе за все видео!!! Вы помогаете простым людям, работягам, показываете, как можно сэкономить бюджет своими руками, ведь богатые люди редко ездят на этих машинах. Я сам все могу в этой машине, но я всегда езжу в сервис, чтобы отдохнуть от машины, пусть другие зарабатывают, а ваше видео элементарно помогает избежать обмана на некоторых недобросовестных СТО, и честно говоря многому научился у вас . Еще раз, ребята, огромное вам спасибо за вашу человечность и терпение! P.S. извините за многословие, давно хотел поблагодарить…

Таура

Столкнулся с проблемой щеточного узла стартера на Логане. Заводился через раз, разобрал стартер, навел порядок на втягивающем реле. Я установил его, но проблема осталась. Пришлось искать видео с разборкой стартера. Я снова разобрал его для ревизии щеточного узла. Выяснилось, что есть хороший износ щеток, плюс они почему-то перекошены (посмотрел неперпендикулярность торцевой части, примыкающей к коллектору). Остаточный размер щеток где-то 12-13 мм. Полез в интернет за щетками и не нашел, так как не знал марку своего стартера. А в моем случае их два — VALEO и MITSUBISHI. После того, как я сравнил стартер по чертежам и узнал, что это мой MITSUBISHI. Теперь осталось небольшое количество щеточного узла в каталоге. Можешь мне ответить? Кстати, сколько ходит узел до замены? Спасибо!

Оставить комментарий

Похожие видео по ремонту

Рено Логан стук задних амортизаторов..

Замена бензонасоса на Рено Логан, Сандеро, Дастер, Ларгус

Замена жидкости ГУР на Рено Логан, Сандеро, Дастер, Ларгус

Электростеклоподъемники накладки FORWARD для Renault Logan II и Sandero II в задние двери. Обзор комплекта

Замена масла в Renault Megane III. 19.05.2016

РЕЛЕ И ПРЕДОХРАНИТЕЛИ ПОД КАПОТОМ LADA LARGUS

Горит лампа «АККУМУЛЯТОР» на приборной панели!

Датчик износа тормозных колодок

Renault Kaptur: лючок бензобака — брак или заводской брак?

Как включить обогрев лобового стекла на Renault

Восстановление подсветки номерного знака, регулятор напряжения

Демонтаж крышки предохранителей под капотом Renault Sandero Stepway

Поверхностно экспонированный β-манназа Gh36 из Bacteroides ovatus: Состав , роль и филогенетический анализ BoMan26B

1.
Ким С., Гоэл Р., Кумар А., Ци Ю., Лобатон Г., Хосака К., Мохаммед М., Хандберг Э. М., Ричардс Э. М., Пепин С. Дж. и Райзада М. К. (2018) Дисбаланс кишечного микробиома и кишечного эпителия барьерная дисфункция у пациентов с повышенным артериальным давлением. клин. науч. 132, 701–718
10.1042/CS20180087
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

2.
Хупер Л.В., Литтман Д.Р. и Макферсон А.Дж. (2012) Взаимодействие между микробиотой и иммунной системой. Наука
336, 1268–1273 гг.
10.1126/наука.1223490
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

3.
Trompette A., Gollwitzer E.S., Yadava K., Sichelstiel A.K., Sprenger N., Ngom-Bru C., Blanchard C., Junt T., Nicod LP, Harris NL и Marsland BJ (2014)Кишечная микробиота, метаболизм пищевых волокон влияет на аллергические заболевания дыхательных путей и гемопоэз. Нац. Мед. 20, 159–166
10.1038/нм.3444
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

4.
О’Киф С.Дж., Оу Дж., Ауфрейтер С., О’Коннор Д. , Шарма С., Сепульведа Дж., Фукуватари Т., Шибата К. и Мохинни Т. (2009 г.) Продукты микробиоты толстой кишки опосредуют влияние диеты на риск развития рака толстой кишки. Дж. Нутр. 139, 2044–2048 гг.
10.3945/ин.109.104380
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

5.
Коропаткин Н. М., Кэмерон Э. А. и Мартенс Э. К. (2012) Как метаболизм гликанов формирует микробиоту кишечника человека. Нац. Преподобный Микробиолог. 10, 323–335
10.1038/nrмикро2746
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

6.
Эль Каутари А., Армугом Ф., Гордон Дж. И., Рауль Д. и Хенриссат Б. (2013) Обилие и разнообразие ферментов, активных в отношении углеводов, в микробиоте кишечника человека. Нац. Преподобный Микробиолог. 11, 497–504
10.1038/нрмикро3050
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

7.
Макналти Н. П., Ву М., Эриксон А. Р., Пан С., Эриксон Б. К., Мартенс Э. К., Пудло Н. А., Мюгге Б. Д., Хенриссат Б., Хеттич Р. Л. и Гордон Дж. И. (2013) Влияние диеты на использование ресурсов моделью кишечника человека микробиота, содержащая Bacteroides Cellulosilyticus Wh3, симбионт с обширным гликобиомом. PLoS биол. 11, е1001637
10.1371/journal.pbio.1001637
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

8.
Найман М., Асп Н.Г., Каммингс Дж. и Виггинс Х. (1986) Ферментация пищевых волокон в кишечном тракте – сравнение человека и крысы. бр. Дж. Нутр. 55, 487–496
10.1079/BJN19860056
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9.
Портер Н.Т. и Мартенс Э.К. (2017) Критическая роль полисахаридов в микробной экологии и физиологии кишечника. Анну. Преподобный Микробиолог. 71, 349–369
10.1146/аннурев-микро-102215-095316
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

10.
Vandeputte D., Falony G., Vieira-Silva S., Wang J., Sailer M., Theis S., Verbeke K. и Raes J. (2017) Пребиотические фруктаны инулинового типа вызывают специфические изменения в микробиоте кишечника человека. . кишки
66, 1968–1974
10.1136/gutjnl-2016-313271
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

11.
Богенхольм В., Редди С.К., Бурауи Х., Моррилл Дж., Кульчинская Э., Бахр С. М., Аурелиус О., Роджерс Т., Сяо Ю., Логан Д.Т., Мартенс Э.К., Коропаткин Н.М. и Столбранд Х. (2017) Катаболизм галактоманнана, обусловленный локусом утилизации полисахаридов Bacteroides ovatus : синергия ферментов и кристаллическая структура β-маннаназы. Дж. Биол. хим. 292, 229–243
10.1074/jbc.M116.746438
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

12.
Нде Д. и Гилберт Х. Дж. (2018) Биохимия сложной деполимеризации гликанов микробиотой кишечника человека. ФЭМС микробиол. Откр. 42, 146–164.
10.1093/фемсрэ/fuy002
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

13.
Мартенс Э. С., Коропаткин Н. М., Смит Т. Дж. и Гордон Дж. И. (2009) Комплексный катаболизм гликанов кишечной микробиотой человека: Sus-подобная парадигма bacteroidetes. Дж. Биол. хим. 284, 24673–24677
10.1074/jbc.R109.022848
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

14.
Грондин Дж. М., Тамура К., Дежан Г., Эбботт Д. В. и Брумер Х. (2017) Локусы утилизации полисахаридов: подпитка микробных сообществ. Дж. Бактериол. 199, e00860
10.1128/ДЖБ.00860-16
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

15.
Каскин Ф., Лоу Э. К., Темпл М. Дж., Чжу Ю., Кэмерон Э., Пудло Н. А., Портер Н. Т., Урс К., Томпсон А. Дж., Картмелл А., Роговски А., Гамильтон Б. С., Чен Р., Толберт Т. Дж., Пиенс К. и др. (2015) Bacteroidetes кишечника человека могут использовать маннан дрожжей через эгоистичный механизм. Природа
517, 165–16910.1038/природа13995
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

16.
Martens E.C., Lowe E.C., Chiang H., Pudlo N.A., Wu M., McNulty N.P., Abbott D.W., Henrissat B., Gilbert HJ, Bolam D.N. и Gordon J.I. (2011) Распознавание и деградация полисахаридов клеточной стенки растений двумя человеческими кишечные симбионты. PLoS биол. 9, е1001221
10.1371/journal.pbio.1001221
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

17.
Бьюрсел М.К., Мартенс Э.К. и Гордон Дж.И. (2006) Функциональные геномные и метаболические исследования адаптации известного кишечного симбионта взрослого человека, Bacteroides thetaiotaomicron , в подсосный период. Дж. Биол. хим. 281, 36269–36279
10.1074/jbc.M606509200
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

18.
Деа И.С. и Моррисон А. (1975) в Достижениях в области химии и биохимии углеводов (Типсон Р.С. и Хортон Д., ред.) Vol. 31, стр. 241–312, Academic Press, Нью-Йорк [Google Scholar]

19.
Барак С. и Мадгил Д. (2014) Смола рожкового дерева: обработка, свойства и применение в пищевых продуктах – обзор. Междунар. Дж. Биол. макромол. 66, 74–80
10.1016/j.ijbiomac.2014.02.017
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

20.
Мудгил Д., Барак С. и Хаткар Б. С. (2014)Гуаровая камедь: обработка, свойства и применение в пищевых продуктах – обзор. Дж. Еда. науч. Технол. 51, 409–418
10.1007/s13197-011-0522-х
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

21.
Мейер Х. (1958) О структуре клеточных стенок и маннанов клеточных стенок орехов из слоновой кости и фиников. Биохим. Биофиз. Акта
28, 229–240
10.1016/0006-3002(58)90468-2
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

22.
Альбрехт С., ван Мейсвинкель Г. К., Сюй Дж., Шолс Х. А., Вораген А. Г. и Группен Х. (2011) Ферментативное производство и характеристика глюкоманнановых олигосахаридов конжака. Дж. Агрик. Пищевая хим. 59, 12658–12666
10.1021/jf203091h
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

23.
Лундквист Дж., Телеман А., Джунел Л., Дальман О., Закки Г., Тьернельд Ф. и Сталбранд Х. (2002) Выделение и характеристика галактоглюкоманнана из ели ( Picea abies ). Углеводы. Полим. 48, 29–39
10.1016/S0144-8617(01)00210-7 [CrossRef] [Google Scholar]

24.
Гилберт Х. Дж., Столбранд Х. и Брумер Х. (2008) Как рушатся стены: недавняя структурная биохимия деградации растительных полисахаридов. Курс. мнение биол. растений 11, 338–348
10.1016/j.pbi.2008.03.004
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

25.
Ломбард В., Голаконда Рамулу Х., Друла Э., Коутиньо П.М. и Хенриссат Б. (2014) База данных углеводно-активных ферментов (CAZy) в 2013 г. Nucleic Acids Res. 42, Д490–Д495
10.1093/нар/гкт1178
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26.
Дэвис Г.Дж., Уилсон К.С. и Хенриссат Б. (1997) Номенклатура сахаросвязывающих субсайтов в гликозилгидролазах. Биохим. Дж. 321, 557–559.
10.1042/bj3210557
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27.
Мальгас С., ван Дайк С. Дж. и Плечке Б. И. (2015) Синергизм β-маннаназы (Man26A) и α-галактозидазы (Aga27A) — ключевой фактор гидролиза галактоманнановых субстратов. Ферментный микроб. Технол. 70, 1–8
10.1016/j.enzmictec.2014.12.007
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

28.
фон Фрейслебен П., Сподсберг Н., Блихер Т. Х., Андерсон Л., Йоргенсен Х., Столбранд Х., Мейер А. С. и Крог К. Б. (2016) Эндо-β-маннаназа Aspergillus nidulans Gh36 с новым характером деградации на высокозамещенные галактоманнаны. Ферментный микроб. Технол. 83, 68–77
10.1016/j.enzmictec.2015.10.011
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

29.
Хекмат О., Ло Леггио Л., Розенгрен А., Камараускайте Дж., Коленова К. и Столбранд Х. (2010) Рациональная инженерия связывания маннозила в дистальных гликоновых субсайтах Cellulomonas fimi эндо-β-1,4 -маннаназы: связывание маннозила усиливается в субсайте -2 и понижается в субсайте -3. Биохимия
49, 4884–4896
10.1021/bi100097f
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30.
Моррилл Дж., Кульчинская Э., Сулевска А.М., Лахтинен С., Столбранд Х., Свенссон Б. и Абу Хачем М. (2015) GH5 1,4-β-маннаназы из Bifidobacterium animalis subsp. lactis Bl-04 обладает низкоаффинным маннан-связывающим модулем и подчеркивает разнообразие маннанолитических ферментов. БМС Биохим. 16, 26
10.1186/с12858-015-0055-4
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

31.
Хсу Ю., Коидзуми Х., Отагири М., Мория С. и Ариока М. (2018) Остаток Trp в субсайте -5 играет критическую роль в связывании субстрата двух протистановых Gh36 β-маннаназ из задней кишки термитов. заявл. микробиол. Биотехнолог. 102, 1737–1747 гг.
10.1007/s00253-017-8726-2
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

32.
Cartmell A., Topakas E., Ducros V.M., Suits MD, Davies G.J., and Gilbert H.J. (2008) Маннаназы Cellvibrio japonicus CjMan26C демонстрируют уникальный экзо-режим действия, который обеспечивается тонкими изменениями в дистальной области активный сайт. Дж. Биол. хим. 283, 34403–34413
10.1074/jbc.M804053200
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33.
Цукагоши Х., Накамура А., Исида Т., Тоухара К.К., Отагири М., Мория С., Самедзима М., Игараси К., Фусинобу С., Китамото К. и Ариока М. (2014) Структурный и биохимический анализы гликозидгидролаз семейства 26 β-маннаназы симбиотического простейшего термита Reticulitermes speratus . Дж. Биол. хим. 289, 10843–10852
10.1074/jbc.M114.555383
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

34.
Тейлфорд Л. Э., Дюкрос В. М., Флинт Дж. Э., Робертс С. М., Морланд К., Зечел Д. Л., Смит Н., Бьёрнвад М. Э., Борхерт Т. В., Уилсон К. С., Дэвис Г. Дж. и Гилберт Х. Дж. (2009) Понимание того, как различные β-маннаназы распознают гетерогенные субстраты . Биохимия
48, 7009–7018
10.1021/би

5д
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

35.
Yan X.X., An X.M., Gui L.L. и Liang D.C. (2008) От структуры к функции: понимание специфичности и термостабильности каталитического субстрата, проявляемых маннаназой Bacillus subtilis BCman. Дж. Мол. биол. 379, 535–544
10.1016/j.jmb.2008.03.068
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

36.
Ле Нур Дж., Андерсон Л., Столл Д., Столбранд Х. и Ло Леггио Л. (2005) Структура и характеристика модульной эндо-β-1,4-маннаназы из Cellulomonas fimi . Биохимия
44, 12700–12708
10.1021/би050779в
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

37.
Дюкро В. М., Зехель Д. Л., Муршудов Г. Н., Гилберт Х. Дж., Сабо Л., Столл Д., Уизерс С. Г. и Дэвис Г. Дж. (2002) Искажение субстрата β-маннаназой: снимки Михаэлиса и ковалентно-промежуточных комплексов предполагают B ( 2,5) конформация для переходного состояния. Ангью. хим. Междунар. Эд. англ. 41, 2824–2827 гг.
10.1002/1521-3773(20020802)41:15<2824::AID-ANIE2824>3.0.CO;2-G
[PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

38.
Тейлор Э.Дж., Гоял А., Геррейро С.И., Пратес Дж.А., Мани В.А., Ферри Н., Морланд С., Планас А., Макдональд Дж.А., Стик Р.В., Гилберт Х.Дж., Фонтес С.М. и Дэвис Г.Дж. (2005) Как семейство 26 гликозидов гидролазы организуют катализ различных полисахаридов. Структура и активность лихеназы Clostridium thermocellum , CtLic26A. Дж. Биол. хим. 280, 32761–32767
10.1074/jbc.M506580200
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

39.
Кутюрье М., Руссель А., Розенгрен А., Леоне П., Столбранд Х. и Беррин Дж. Г. (2013) Структурный и биохимический анализ гликозидгидролаз семейств 5 и 26 β-(1,4)-маннаназ из Podospora anserina обнаруживают различия при катализе манноолигосахаридами. Дж. Биол. хим. 288, 14624–14635
10.1074/jbc.M113.459438
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

40.
Кульчинская Э., Розенгрен А., Ибрагим Р., Коленова К. и Столбранд Х. (2013) Экспрессия и характеристика Bifidobacterium Teenis β-маннаназы, несущей мотивы связывания маннана и клеточной ассоциации. заявл. Окружающая среда. микробиол. 79, 133–140
10.1128/АЭМ.02118-12
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

41.
Кавагути К., Сеноура Т., Ито С., Тайра Т., Ито Х., Васаки Дж. и Ито С. (2014) Маннобиозообразующая экзоманназа, участвующая в новом катаболическом пути маннана в Bacteroides fragilis . Арка микробиол. 196, 17–23
10.1007/с00203-013-0938-у
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

42.
Чжан М., Чекан Дж. Р., Додд Д., Хонг П. Ю., Радлински Л., Ревиндран В., Наир С. К., Маки Р. И. и Канн И. (2014) Использование ксилана в комменсальных бактериях кишечника человека регулируется уникальной модульной организацией полисахарида. -разрушающие ферменты. проц. Натл. акад. науч. США 111, E3708–E3717
10.1073/пнас.1406156111
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

43.
Редди С.К., Богенхольм В., Пудло Н.А., Бурауи Х., Коропаткин Н.М., Мартенс Е.К. и Столбранд Х. (2016) Локус утилизации β-маннана в Bacteroides ovatus включает α-галактозидазу Gh46, активную в отношении галактоманнанов. ФЭБС лат. 590, 2106–2118 гг.
10.1002/1873-3468.12250
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

44.
Хогг Д. , Ву Э.Дж., Болам Д.Н., Макки В.А., Гилберт Х.Дж. и Пикерсгилл Р.В. (2001) Кристаллическая структура маннаназы 26A из Pseudomonas cellulosa и анализ остатков, участвующих в связывании субстрата. Дж. Биол. хим. 276, 31186–31192
10.1074/jbc.M0102

[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

45.
Couturier M., Haon M., Coutinho P.M., Henrissat B., Lesage-Meessen L. и Berrin JG (2011)Гемицеллюлазы Podospora anserina потенцируют секретом Trichoderma reesei для осахаривания лигноцеллюлозной биомассы. заявл. Окружающая среда. микробиол. 77, 237–246
10.1128/АЭМ.01761-10
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

46.
Mccleary B.V. и Matheson N.K. (1974) Активность α-d-галактозидазы и истощение олигосахаридов галактоманнана и галактозилсахарозы в прорастающих семенах бобовых. Фитохимия
13, 1747–1757 гг.
10.1016/0031-9422(74)85084-3 [CrossRef] [Google Scholar]

47.
Ву Х., Монтанье С.Ю. и Дюмон С. (2017) в книге «Взаимодействия белков и углеводов: методы и протоколы» (Эбботт Д. В. и Ламмертс ван Бюрен А., ред.), стр. 129–141, Springer, Нью-Йорк [Google Scholar]

48.
Мовахедин М., Брукс Т.М., Супекар Н.Т., Гоканапуди Н., Бунс Г.Дж. и Брукс С.Л. (2017)Гликозилирование MUC1 влияет на связывание терапевтического антитела путем изменения конформационного равновесия антигена. гликобиология
27, 677–687
10.1093/гликоб/cww131
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49.
Schrödinger, LLC (2015) Система молекулярной графики PyMOL, версия 1.7, Schrödinger, LLC, Нью-Йорк [Google Scholar]

50.
Болам Д. Н., Хьюз Н., Вирден Р., Лейки Дж. Х., Хазлвуд Г. П., Хенриссат Б., Брейтуэйт К. Л. и Гилберт Х. Дж. (1996) Маннаназы А из Pseudomonas fluorescens ssp. Cellulosa представляет собой удерживающую гликозилгидролазу, в которой Е212 и Е320 являются предполагаемыми каталитическими остатками. Биохимия
35, 1619 г.5–16204
10.1021/bi961866d
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

51.
Кумагаи Ю., Усуки Х., Ямамото Ю. , Ямасато А., Арима Дж., Мукаихара Т. и Хатанака Т. (2011) Характеристика области, чувствительной к ионам кальция для β-маннаназы из Streptomyces thermolilacinus . Биохим. Биофиз. Акта
1814, 1127–1133 гг.
10.1016/j.bbapap.2011.04.017
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

52.
Кумагаи Ю., Каваками К., Мукаихара Т., Кимура М. и Хатанака Т. (2012) Структурный анализ и роль сайта связывания кальция для термостабильности маннаназы. Биохимия
94, 2783–2790 гг.
10.1016/j.biochi.2012.09.012
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

53.
Сривастава П.К., Аппу Рао Г., А.Р. и Капур М. (2016) Металлозависимая термостабильность рекомбинантной эндоманнаназы (ManB-1601), принадлежащей к семейству GH 26 из Bacillus sp. CFR1601. Ферментный микроб. Технол. 84, 41–49
10.1016/j.enzmictec.2015.12.010
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

54.
Вернерссон С., Багенхольм В., Перссон К., Упадхьяй С. К., Сталбранд Х. и Акке М. (2019 г.) Основные ¹ H, ¹³ C и ¹⁵ N резонансные отнесения BoMan26A, β-маннаназы семейства гликозидгидролаз 26 из кишечной бактерии человека Bacteroides ovatus . биомол. ЯМР Назначить. 13, 213–218
10.1007/с12104-019-09879-в
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

55.
Wang K., Pereira G.V., Cavalcante J.J., Zhang M., Mackie R., and Cann I. (2016) Bacteroides enteralis DSM 17393, член микробиома толстой кишки человека, активирует множественные эндоксиланазы во время роста на ксилане. науч. Респ. 6, 34360
10.1038/srep34360
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

56.
Армстронг З., Мьюис К., Лю Ф., Морган-Ланг С., Скофилд М., Дурно Э., Чен Х.М., Мехр К., Уизерс С.Г. и Халлам С.Дж. (2018) Метагеномика раскрывает функциональную синергию и использование новых полисахаридов локусы в фекальном микробиоме Castor canadensis . ISME J. 12, 2757–2769.
10.1038/с41396-018-0215-9
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

57.
Phansopa C., Roy S., Rafferty JB, Douglas CW, Pandhal J., Wright PC, Kelly D.J. и Stafford G.P. (2014) Структурная и функциональная характеристика NanU, нового высокоаффинного индуцируемого сиаловой кислотой связывающего белка оральной и обитающие в кишечнике виды Bacteroidetes. Биохим. Дж. 458, 499–511
10.1042/БДЖ20131415
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

58.
Коропаткин Н. М., Мартенс Э. С., Гордон Дж. И. и Смит Т. Дж. (2008)Катаболизм крахмала известным симбионтом кишечника человека управляется распознаванием спиралей амилозы. Структура
16, 1105–1115
10.1016/ж.стр.2008.03.017
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

59.
Гленрайт А. Дж., Потула К. Р., Бхамидимарри С. П., Хорев Д. С., Базле А., Фирбанк С. Дж., Чжэн Х., Робинсон К. В., Винтерхальтер М., Кляйнекатхофер У., Болам Д. Н. и ван ден Берг Б. (2017) Структурная основа питательных веществ приобретение доминирующими членами кишечной микробиоты человека. Природа
541, 407–411
10.1038/природа20828
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

60.
Чо К.Х. и Сальерс А.А. (2001)Биохимический анализ взаимодействий между белками внешней мембраны, которые способствуют утилизации крахмала Bacteroides thetaiotaomicron . Дж. Бактериол. 183, 7224–7230
10.1128/JB.183.24.7224-7230.2001
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

61.
Роговский А., Бриггс Дж. А., Мортимер Дж. К., Трифона Т., Террапон Н., Лоу Э. К., Базле А., Морланд К., Дэй А. М., Чжэн Х., Роджерс Т. Э., Томпсон П., Хокинс А. Р., Ядав М. П., Хенриссат Б. и др. (2015)Сложность гликанов диктует распределение микробных ресурсов в толстой кишке. Нац. коммун. 6, 7481
10.1038/ncomms8481
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

62.
Ларсбринк Дж., Роджерс Т.Э., Хемсворт Г.Р., Макки Л.С., Таузин А.С., Спадиут О., Клинтер С., Пудло Н.А., Урс К., Коропаткин Н.М., Криг А.Л., Хейнс С.А., Келли А.Г., Седерхольм С.Н., Дэвис Г.Дж. и др. др. (2014)Дискретный генетический локус обеспечивает метаболизм ксилоглюкана в избранных Bacteroidetes кишечника человека. Природа
506, 498–502
10.1038/природа12907
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

63.
фон Фрейслебен П., Мороз О. В., Благова Э., Виманн М., Сподсберг Н., Аггер Дж. В., Дэвис Г. Дж., Уилсон К. С., Столбранд Х., Мейер А. С. и Крог К. Б. Р. М. (2019) Кристаллическая структура и взаимодействие субстрата необычного грибка, не содержащего CBM, несущего эндо-β-манназу Gh36 из Yunnania penicillata . науч. Респ. 9, 2266
10.1038/с41598-019-38602-х
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

64.
Хадсон К.Л., Бартлетт Г.Дж., Дил Р.К., Агирре Дж., Галлахер Т., Кисслинг Л.Л. и Вулфсон Д.Н. (2015)Углеводно-ароматические взаимодействия в белках. Варенье. хим. соц. 137, 15152–15160
10.1021/jacs.5b08424
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

65.
Aspeborg H., Coutinho PM, Wang Y., Brumer H. 3rd и Henrissat B. (2012)Эволюция, субстратная специфичность и классификация подсемейства гликозидгидролаз семейства 5 (GH5). БМС Эвол. биол. 12, 186
10.1186/1471-2148-12-186
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

66.
Stålbrand H. , Siikaaho M., Tenkanen M. и Viikari L. (1993)Очистка и характеристика 2 β-маннаназ из Trichoderma reesei . Дж. Биотехнология. 29, 229–242
10.1016/0168-1656(93)

-R [CrossRef] [Google Scholar]

67.
Гастайгер Э., Хугланд К., Гаттикер А., Дюво С., Уилкинс М. Р., Аппель Р. Д. и Байрох А. (2005) в Справочнике по протоколам протеомики (Уокер Дж. М., изд.), стр. 571–607, Humana Press, Totowa , Нью-Джерси [Google Scholar]

68.
Кабш В. (2010) XDS. Акта Кристаллогр. Д биол. Кристаллогр. 66, 125–132
10.1107/S0907444909047337
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

69.
Винн М.Д., Баллард С.С., Коутан К.Д., Додсон Э.Дж., Эмсли П., Эванс П.Р., Киган Р.М., Криссинел Э.Б., Лесли А.Г., Маккой А., МакНиколас С.Дж., Муршудов Г.Н., Панну Н.С., Поттертон Э.А., Пауэлл Х.Р. и др. (2011) Обзор пакета CCP4 и текущих разработок. Акта Кристаллогр. Д биол. Кристаллогр. 67, 235–242
10.1107/С0907444910045749
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

70.
Киган Р. М. и Винн М. Д. (2007) Автоматическое обнаружение модели поиска и подготовка к структурному решению путем молекулярной замены. Акта Кристаллогр. Д биол. Кристаллогр. 63, 447–457
10.1107/S0907444907002661
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

71.
Маккой А.Дж., Гроссе-Кунстлеве Р.В., Адамс П.Д., Винн М.Д., Сторони Л.К. и Рид Р.Дж. (2007) Кристаллографическое программное обеспечение Phaser. Дж. Заявл. Кристаллогр. 40, 658–674
10.1107/S0021889807021206
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

72.
Адамс П. Д., Афонин П. В., Бункоци Г., Чен В. Б., Дэвис И. В., Эколс Н., Хедд Дж. Дж., Хунг Л. В., Капрал Г. Дж., Гросс-Кунстлеве Р. В., Маккой А. Дж., Мориарти Н. В., Оффнер Р., Рид Р. Дж., Ричардсон Д. К., и другие. (2010) PHENIX: комплексная система на основе Python для решения макромолекулярной структуры. Акта Кристаллогр. Д биол. Кристаллогр. 66, 213–221
10.1107/S0907444909052925
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

73.
Эмсли П., Локамп Б., Скотт В. Г. и Коутан К. (2010) Особенности и разработка Coot. Акта Кристаллогр. Д биол. Кристаллогр. 66, 486–501
10.1107/S0907444910007493
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

74.
Джонс Д. Т., Тейлор В. Р. и Торнтон Дж. М. (1992) Быстрое создание матриц данных о мутациях из белковых последовательностей. вычисл. заявл. Бионауч. 8, 275–282
[PubMed] [Google Scholar]

75.
Кумар С., Стечер Г., Ли М., Княз К. и Тамура К. (2018) MEGA X: молекулярно-эволюционный генетический анализ на вычислительных платформах. Мол. биол. Эвол. 35, 1547–1549 гг.10.1093/молбев/msy096
[Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

76.
Уоллес А.С., Ласковски Р.А. и Торнтон Дж.М. (1995) Ligplot – программа для создания схематических диаграмм взаимодействий белок-лиганд. Белок англ. 8, 127–134
10.1093/белок/8.2.127
[PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

77.
Ли В., Коули А., Улудаг М., Гур Т., Маквильям Х., Сквиззато С.